期刊简介
本刊为公开发行的医学综合性学术期刊，基本栏目设有基础医学、临床医学、检验医学、影像医学、预防医学、临床护理等。主要刊登实验医学论文和应用医学论文。本学报为中国科技论文统计源期刊，被美国《化学文摘》、《俄罗斯文摘杂志》、中国学术期刊（光盘版）等多家数据库收录。
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首页>蚌埠医学院学报杂志
- 杂志名称：蚌埠医学院学报杂志
- 主管单位：安徽省教育厅
- 主办单位：蚌埠医学院
- 国际刊号：1000-2200
- 国内刊号：34-1067/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：安徽省科技期刊优秀期刊三等奖（05）期刊收录：万方收录(中), CA 化学文摘(美), 上海图书馆馆藏, 国家图书馆馆藏, 知网收录(中), 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 维普收录(中)
Tat47-57-HBcAg融合基因表达载体的构建及融合蛋白的表达鉴定
潘庆春；余永胜；汤正好；张韡；韩进超；臧国庆
关键词：乙型肝炎核心抗原, Tat47-57, 融合基因, 重组融合蛋白质类, 基因表达, 大肠埃希菌
摘要：目的:探讨融合蛋白Tat47-57-HBcAg原核表达的可行性,并分析其表达形式,为研究其功能提供理论基础.方法:合成Tat47-57编码序列,PCR技术扩增HBcAg基因,通过重叠延伸PCR片段拼接法,将Tat47-57编码序列和HBcAg基因拼接,将融合基因克隆到pET28原核表达载体中.挑选测序正确的构建质粒转化大肠埃希菌Rosetta-gamiTM2(DE3),异丙基-β-D-硫代半乳糖苷诱导融合蛋白表达,表达产物超声破壁,十二烷基磺酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)分析融合蛋白的表达形式,Western印迹鉴定.结果:Tat47-57-HBcAg融合蛋白在大肠埃希菌中主要以可溶性形式过度表达,Western印迹分析表明Tat47-57-HBcAg融合蛋白可与HBcAg单克隆抗体反应.结论:融合蛋白Tat47-57-HBcAg以可溶性形式在原核表达系统中高效表达,并能特异性的被HBcAg单克隆抗体所识别.
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