期刊简介
本刊为公开发行的医学综合性学术期刊，基本栏目设有基础医学、临床医学、检验医学、影像医学、预防医学、临床护理等。主要刊登实验医学论文和应用医学论文。本学报为中国科技论文统计源期刊，被美国《化学文摘》、《俄罗斯文摘杂志》、中国学术期刊（光盘版）等多家数据库收录。
往期目录
-
1999
-
2000
-
2001
-
2002
-
2003
-
2004
-
2005
-
2006
-
2007
-
2008
-
2009
-
2010
-
2011
-
2012
-
2013
-
2014
-
2015
-
2016
-
2017
-
2018
-
2019
首页>蚌埠医学院学报杂志
- 杂志名称：蚌埠医学院学报杂志
- 主管单位：安徽省教育厅
- 主办单位：蚌埠医学院
- 国际刊号：1000-2200
- 国内刊号：34-1067/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：安徽省科技期刊优秀期刊三等奖（05）期刊收录：万方收录(中), CA 化学文摘(美), 上海图书馆馆藏, 国家图书馆馆藏, 知网收录(中), 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 维普收录(中)
间日疟原虫醛缩酶的克隆、表达与初步鉴定
高迎；陶志勇；夏惠；陈勇；王雪梅；方强
关键词：间日疟原虫, 醛缩酶, 原核表达, 纯化, 亲和层析
摘要：目的:克隆间日疟原虫醛缩酶(Plasmodium vivax aldolase,PvALD)基因,体外表达和鉴定重组PvALD蛋白.方法:PCR法从间日疟患者血液DNA样品中扩增PvALD基因,构建pET32c-PvALD重组表达质粒,转化大肠埃希菌(E.coli) BL21(DE3+),诱导表达带有His标签的重组蛋白,并对PvALD在E.coli中表达进行优化,观察诱导时间、诱导剂浓度、培养基种类对该蛋白原核表达的影响.采用镍柱亲和层析纯化重组蛋白,相应表达物分别采用SDS-PAGE电泳和Western blot进行分析鉴定.结果:PvALD的PCR产物分子量为1.1 kb,重组质粒pET32c-PvALD经测序验证,其插入片段序列与GenBank参考序列相似性为100%,转化E.coli所表达的重组蛋白分子量约为60 kD.PvALD在LB中1 mmol/L IPTG诱导6 h条件下获得佳的表达效果.亲和层析纯化后的PvALD经SDS-PAGE电泳检测,呈现单一条带,Western blot分析结果显示,该重组蛋白只能被间日疟患者血清特异性识别,而不能被恶性疟患者血清识别.结论:成功克隆了PvALD基因,表达了重组PvALD蛋白,为以PvALD作为靶标的间日疟快速诊断方法提供了基础.
友情链接